一、基本信息英文全称Amyloid P Component (33-38), C-terminal amide中文全称血清淀粉样 P 蛋白 33-38 片段C 端酰胺化肽三字母序列Phe-Thr-Leu-Cys-Phe-Arg-NH₂单字母序列FTLCFR-NH₂氨基酸总数6 aa分子式C37H56N10O7S分子量784.98结构修饰N 端游离氨基 H-FTLCFR-NH₂C 端酰胺化 -NH₂封闭游离羧基仅单分子游离 Cys 残基无分子内 / 分子间二硫键环化修饰。结构式二、理化性质紫外定量含 2 个 Phe280 nm 有中等紫外吸收可分光光度法定量无 Trp/Tyr无光敏降解风险。氧化敏感性序列含游离巯基 Cys极易自发氧化形成二聚体水溶液必须现配现用如需长期保存可少量添加低浓度 DTT避免空气长时间接触。电荷特征pH7.4碱性残基Arg无酸性氨基酸整体带正电适配 pH6.8–7.4 PBS、细胞培养液。溶解性Thr 亲水、Arg 强亲水水溶性良好少量疏水 Phe/Leu高浓度时可添加≤1% DMSO 助溶无淀粉样聚集倾向。空间构象短六肽柔性无规卷曲结构无稳定二级结构Cys 游离巯基为功能关键位点。三、生物学背景SAP血清淀粉样 P 组分是人体循环中固有五聚体蛋白广泛沉积于阿尔茨海默老年斑、系统性淀粉样变组织可稳定 Aβ 淀粉样纤维、抑制纤维降解加剧淀粉样病理损伤。SAP (33-38) 是 SAP 蛋白与淀粉样纤维结合的核心活性短肽C 端酰胺化修饰模拟天然蛋白末端结构提升肽稳定性与靶标结合亲和力。四、生物学功能特异性结合 Aβ 淀粉样纤维、淀粉样原纤维模拟全长 SAP 的纤维锚定功能抑制蛋白酶对淀粉样纤维的降解稳定淀粉样沉积结构介导 SAP 与炎症细胞、补体系统相互作用放大淀粉样病变局部炎症反应C 端酰胺修饰大幅提升抗蛋白酶水解能力体内外半衰期优于线性游离羧基版本。五、科研应用SAP 与 Aβ 纤维相互作用体外生化结合实验ELISA、共沉淀淀粉样纤维稳定、抗降解机制研究系统性淀粉样变性、阿尔茨海默病淀粉样沉积通路对照实验靶向 SAP 结合位点的阻断多肽 / 小分子药物筛选对比游离羧基版 SAP (33-38)验证 C 端酰胺修饰对肽活性、稳定性的提升作用。六、溶解与储存规范溶解无菌 pH7.2 PBS 配制含游离 Cys可按需添加微量 DTT 防止巯基氧化冻干粉避光密封分装短期 - 20℃长期 - 80℃避光储存干粉中 Cys 氧化速度极慢工作液禁止反复冻融2~8℃避光存放不超过 3 天现配现用最佳。